§4. Белки: строение и функции

Подробное решение параграф § 4 по биологии для учащихся 10 класса, авторов Сухорукова Л.Н., Кучменко В.С., Иванова Т.В. Базовый уровень 2018

Вспомните

1. Вопрос

Какие аминокислоты называют незаменимыми?

Ответ:

Незаменимые аминокислоты — это необходимые для организма аминокислоты, которые не могут быть организмом синтезированы. Для разных видов организмов список незаменимых аминокислот различен. Все белки, синтезируемые организмом, собираются в клетках из 20 базовых аминокислот, незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин; также часто к незаменимым относят гистидин, для детей также незаменимым является аргинин. Невозможность сборки определенного белка организмом приводит к нарушению его нормальной работы, поэтому необходимо поступление незаменимых аминокислот в организм с пищей.

Вопросы и задания

1. Вопрос

Чем структура белков как биополимеров отличается от структуры полисахаридов?

Ответ:

Различие состоит в мономерах. У белков — аминокислоты, при том, они могут быть разными (в формировании белков принимают участие 20 основных аминокислот. Средний размер белка — около 300 аминокислот), а у полисахаридов звенья остаточных моносахаридов; у полисахаридов строение проще, чем у белков, белки имеют огромное структурное разнообразие.

2. Вопрос

Объясните механизм образования пептидной связи.

Ответ:

Аминокислота — это сложное органическое соединение, молекула которого состоит из радикала (-R), карбоксильной (- СООН) и аминогруппы (- NH2).

Аминогруппа одной кислоты, взаимодействует с карбоксильной группой другой кислоты, в результате выделяется молекула воды и образуется разновидность прочной ковалентной связи которая называется Пептидной. При соединении большого числа аминокислот образуется полипептид.

3. Вопрос

Чем третичная структура белка отличается от первичной и вторичной?

Ответ:

Третичная структура белка является результатом сложной трехмерной укладки в пространстве полипептидной цепи. Цепь поддерживается связями между радикалами аминокислот.

Первичная структура белка образована аминокислотами объединенными через пептидные связи.

Вторичная структура представляет собой закрученную спираль, которая формируется за счет водородных связей между карбо-и аминогруппами аминокислотных остатков полипептидной цепи.

4. Вопрос

Почему происходит денатурация белка? Как она отражается на его свойствах?

Ответ:

Под воздействием внешних сил — изменение температуры, повышение кислотности среды- происходит разрушение связей которые поддерживают в пространстве вторичную, третичную и четвертичную структуру белка. Белок теряет свою способность к выполнению биологической функции, такая потеря свойств называется денатурацией.

Денатурация может обратимой и необратимой.

5. Вопрос

Какие функции белков уникальны, не присущи другим биополимерам клетки?

Ответ:

Только белки осуществляют перенос веществ в крови (липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), гаптоглобин (транспорт гема), трансферрин (транспорт железа). Белки транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы).

Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл (тубулин, актин, миозин).

Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма осуществляют гормоны. Такие гормоны как инсулин и глюкагон являются белками, все гормоны гипофиза являются пептидами или небольшими белками.

Основную функцию защиты в организме выполняет иммунная система, которая обеспечивает синтез специфических защитных белков-антител в ответ на поступление в организм бактерий, токсинов, вирусов или чужеродных белков. Высокая специфичность взаимодействия антител с антигенами (чужеродными веществами) по типу белок-белковое взаимодействие способствует узнаванию и нейтрализации биологического действия антигенов. Защитная функция белков проявляется и в способности ряда белков плазмы крови, в частности фибриногена, к свертыванию. В результате свертывания фибриногена образуется сгусток крови, предохраняющий от потери крови при ранениях.

Высокой специфичностью действия наделены также белки, которые участвуют в таких процессах, как дифференцировка и деление клеток, развитие живых организмов, определяя их биологическую индивидуальность.